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Accueil/Biophysique, fluides et géosciences/Cinétique d’inhibition enzymatique

Cinétique d’inhibition enzymatique

Inhibition compétitive, non compétitive et incompétitive : courbes de Michaelis–Menten, décalages des Km et Vmax apparentes, représentation de Lineweaver–Burk.

Type d’inhibition

Paramètres cinétiques

1.2
0.45
0.55
0.35
0.7

Mesures

α2.571
v([S] d’essai)0.452
Vmax apparente1.200
Km apparente1.157

Les courbes sont une cinétique de Michaelis–Menten stationnaire idéalisée. Le panneau de Lineweaver–Burk sert à voir quelle intersection change selon le mécanisme.

Graphiques

À propos du modèle

La cinétique d’inhibition enzymatique décrit comment un inhibiteur abaisse la vitesse d’une réaction en changeant les paramètres apparents de l’équation de Michaelis–Menten v = Vmax[S]/(Km + [S]). L’inhibition compétitive augmente la Km apparente : inhibiteur et substrat se disputent le site actif ; à grand [S], Vmax est conservée. L’inhibition non compétitive abaisse la Vmax apparente à Km inchangée. L’inhibition incompétitive diminue à la fois Km et Vmax. Les mêmes décalages se voient sur les courbes v([S]) et en coordonnées doubles inverses de Lineweaver–Burk. Le modèle est stationnaire : un substrat, un inhibiteur réversible de constante Ki ; pas de coopérativité ni de transitoires.

Public : Biochimie et pharmacologie : cinétique de Michaelis–Menten, types d’inhibition.

Notions clés

  • équation de Michaelis–Menten
  • inhibition compétitive
  • inhibition non compétitive
  • inhibition incompétitive
  • Km
  • Vmax
  • représentation de Lineweaver–Burk

Comment ça marche

La cinétique de Michaelis–Menten donne la vitesse v = Vmax[S]/(Km+[S]). L’inhibiteur introduit le facteur α = 1+[I]/Ki : l’inhibition compétitive augmente la Km apparente, la non compétitive diminue Vmax, l’incompétitive diminue les deux paramètres. D’où, sur les graphes de Michaelis–Menten et de Lineweaver–Burk, des coupures et des pentes différentes.

Formules

v = Vmax [S] / (Km + [S]); α = 1 + [I]/Ki
Compétitive : Km→αKm ; non compétitive : Vmax→Vmax/α ; incompétitive : Km et Vmax diminuent

Questions fréquentes

En quoi l’inhibition compétitive diffère-t-elle de la non compétitive ?
L’inhibiteur compétitif augmente la Km apparente : à grand [S] on peut le « déplacer », et Vmax est conservée. Le non compétitif abaisse la Vmax apparente à Km inchangée : une partie de l’enzyme est hors circuit, indépendamment du substrat.
À quoi sert la représentation de Lineweaver–Burk ?
Pour un ajustement moderne elle est malcommode (elle déforme les erreurs), mais elle montre clairement les mécanismes : le compétitif change la pente, le non compétitif l’ordonnée à l’origine 1/V, l’incompétitif décale les deux.
Est-ce un mécanisme enzymatique complet ?
Non. C’est un schéma stationnaire d’enseignement, avec un substrat et un inhibiteur réversible. Pas de coopérativité, pas d’allostérie à plusieurs sites, pas de transitoires hors régime stationnaire.