Saturation de l’Hb selon l’équation de Hill en fonction de pO₂, avec décalages du P50 effectif dus au pH, au CO₂ et à la température ; points artériel et veineux, effet Bohr et contenu en O₂.
Modèle pédagogique de l’hémoglobine adulte. Pas d’hémoglobine fœtale, de dyshémoglobines, de détails sur le 2,3-BPG, de tampon acide–base ni de gazométrie complète.
Graphiques
À propos du modèle
La courbe de dissociation de l’oxyhémoglobine se construit avec l’équation de Hill S = pO₂ⁿ/(P50ⁿ + pO₂ⁿ), où S est la fraction de saturation de l’hémoglobine, n la coopérativité, P50 la pression partielle d’oxygène à 50 % de saturation. Les curseurs décalent le P50 effectif par une approximation pédagogique de l’effet Bohr : un pH plus bas, plus de CO₂ et une température plus élevée augmentent P50 et décalent la courbe vers la droite, ce qui facilite la cession d’oxygène dans le tissu actif. Une affinité plus grande décale la courbe vers la gauche. Le second graphe convertit la saturation en contenu en oxygène du sang C_O₂ = 1.34·Hb·S + 0.003·pO₂ : grand réservoir lié à l’hémoglobine, faible contribution de l’O₂ dissous. Les points artériel et veineux montrent comment pO₂ et la position de la courbe agissent sur la saturation, le contenu et l’oxygène extrait.
Public : Physiologie et biophysique : transport des gaz du sang, liaison coopérative, effet Bohr.
Notions clés
courbe de dissociation de l’oxyhémoglobine
équation de Hill
P50
effet Bohr
contenu en oxygène
pO₂
liaison coopérative
Comment ça marche
La saturation de l’hémoglobine suit l’équation de Hill : S = pO₂ⁿ/(P50ⁿ+pO₂ⁿ). La baisse du pH, la hausse du CO₂ et de la température augmentent P50 (effet Bohr, décalage à droite) et facilitent la cession d’oxygène aux tissus. Contenu en oxygène du sang : C_O₂ = 1.34·Hb·S + 0.003·pO₂.
Formules
S = pO₂ⁿ/(P50ⁿ + pO₂ⁿ), C_O₂ = 1.34 Hb S + 0.003 pO₂. Lower pH / higher CO₂ / higher T raises P50 (right shift).
Questions fréquentes
Qu’est-ce que le P50 ?
C’est la pO₂ à laquelle l’hémoglobine est saturée à 50 %. Un P50 plus grand signifie une affinité plus faible et un décalage à droite ; un P50 plus petit, une affinité plus forte et un décalage à gauche.
Pourquoi le tissu actif décale-t-il la courbe vers la droite ?
Le tissu actif est en général plus chaud, plus acide et plus riche en CO₂. Ces conditions stabilisent la désoxyhémoglobine, élèvent P50 et aident à céder l’oxygène là où le métabolisme est élevé — c’est l’effet Bohr.
Pourquoi le contenu en oxygène, si l’on a déjà la saturation ?
La saturation ignore la concentration d’hémoglobine. En cas d’anémie, la SaO₂ peut être élevée et le contenu total en O₂ bas : il y a moins de transporteurs, même si chacun est presque rempli.