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Inicio/Biofísica, fluidos y geociencias/Cinética de inhibición enzimática

Cinética de inhibición enzimática

Inhibición competitiva, no competitiva y acompetitiva: curvas de Michaelis–Menten, desplazamientos de Km y Vmax aparentes, gráfico de Lineweaver–Burk.

Tipo de inhibición

Parámetros cinéticos

1.2
0.45
0.55
0.35
0.7

Magnitudes medidas

α2.571
v([S] de prueba)0.452
Vmax aparente1.200
Km aparente1.157

Las curvas son cinética de Michaelis–Menten ideal en estado estacionario. El panel de Lineweaver–Burk sirve para ver qué intersección cambia en cada mecanismo.

Gráficas

Sobre el modelo

Un inhibidor baja la velocidad de una reacción enzimática al cambiar los parámetros aparentes de la ecuación de Michaelis–Menten v = Vmax[S]/(Km + [S]). La inhibición competitiva aumenta la Km aparente: el inhibidor y el sustrato compiten por el sitio activo; a [S] grande se conserva Vmax. La no competitiva baja la Vmax aparente con la misma Km. La acompetitiva reduce Km y Vmax. Los mismos desplazamientos se ven en las curvas v([S]) y en las coordenadas dobles recíprocas de Lineweaver–Burk. El modelo es estacionario: un sustrato, un inhibidor reversible con constante Ki; no hay cooperatividad ni transitorios.

Para quién: Bioquímica y farmacología: cinética de Michaelis–Menten, tipos de inhibición.

Conceptos clave

  • ecuación de Michaelis–Menten
  • inhibición competitiva
  • inhibición no competitiva
  • inhibición acompetitiva
  • Km
  • Vmax
  • gráfico de Lineweaver–Burk

Cómo funciona

La cinética de Michaelis–Menten describe la velocidad v = Vmax[S]/(Km+[S]). El inhibidor introduce el factor α = 1+[I]/Ki: la inhibición competitiva aumenta la Km aparente, la no competitiva baja Vmax y la acompetitiva baja ambos parámetros. Por eso, en las gráficas de Michaelis–Menten y de Lineweaver–Burk cambian distintas intersecciones y pendientes.

Fórmulas principales

v = Vmax [S] / (Km + [S]); α = 1 + [I]/Ki
Competitiva: Km→αKm; no competitiva: Vmax→Vmax/α; acompetitiva: Km y Vmax bajan

Preguntas frecuentes

¿En qué se diferencia la inhibición competitiva de la no competitiva?
El inhibidor competitivo aumenta la Km aparente: a [S] grande se le puede «ganar» y se conserva Vmax. El no competitivo baja la Vmax aparente con la misma Km: una parte de la enzima se apaga con independencia del sustrato.
¿Para qué el gráfico de Lineweaver–Burk?
Para un ajuste moderno es incómodo (deforma los errores), pero muestra bien los mecanismos: lo competitivo cambia la pendiente, lo no competitivo, la intersección 1/V, y lo acompetitivo desplaza ambas.
¿Es un mecanismo completo de la enzima?
No. Es un esquema de aula en estado estacionario, con un sustrato y un inhibidor reversible. No hay cooperatividad, alostería de varios sitios ni transitorios fuera del estacionario.