Que signifie K_m physiquement ?

K_m est la concentration de substrat pour laquelle v = V_max/2. Dans le cadre de Michaelis–Menten, c’est le niveau de substrat à demi-saturation de l’enzyme ; elle n’égale pas toujours une simple constante de dissociation si les étapes catalytiques sont rapides.

À quoi sert Lineweaver–Burk, s’il déforme les incertitudes ?

Historiquement, il linéarise l’hyperbole : pente et ordonnée à l’origine donnent K_m et V_max à l’œil. Il surpondère les points à faible [S], aussi l’ajustement moderne préfère une régression non linéaire sur v([S]) ; le graphe reste utile en cours et pour reconnaître les types d’inhibition.

La saturation veut-elle dire que la réaction a atteint l’équilibre ?

Non. La saturation signifie que l’enzyme libre est épuisé : presque tout l’enzyme est sous forme ES, donc ajouter du substrat n’augmente plus [ES]. L’étape catalytique continue à la vitesse V_max ; l’équilibre de la réaction globale est une autre question, thermodynamique.

Cinétique de Michaelis–Menten

Saturation v([S]) et représentation de Lineweaver–Burk : pente K_m/V_max, ordonnée à l’origine 1/V_max.

À propos du modèle

La cinétique de Michaelis–Menten relie la vitesse initiale v à la concentration de substrat [S] : v = V_max [S] / (K_m + [S]). La courbe sature à V_max lorsque presque tout l’enzyme est sous forme de complexe ES ; K_m est la concentration pour laquelle v = V_max/2. La représentation de Lineweaver–Burk porte 1/v en fonction de 1/[S] : une droite de pente K_m/V_max et d’ordonnée à l’origine 1/V_max. À côté : l’hyperbole v([S]) et la droite en double inverse. Hypothèses : mécanisme monosubstrat quasi-stationnaire, sans inhibition par le produit, ni coopérativité, ni allostérie. On fait varier K_m et V_max : l’affinité et la capacité catalytique recomposent les deux courbes.

Public : Biochimie et chimie physique : cinétique enzymatique de Michaelis–Menten et linéarisation.

Notions clés

cinétique de Michaelis–Menten
constante de Michaelis
vitesse maximale
représentation de Lineweaver–Burk
cinétique enzymatique
saturation

Comment ça marche

La vitesse initiale v = V_max [S] / (K_m + [S]) sature aux grands [S]. À côté, la représentation de Lineweaver–Burk : 1/v contre 1/[S], pente K_m/V_max, ordonnée à l’origine 1/V_max. Les curseurs K_m et V_max déplacent les deux courbes. Mécanisme monosubstrat quasi-stationnaire, sans inhibition.

Formules

Equilibrium E + S ⇌ ES → E + P gives the same form when steady-state applies to ES.

Questions fréquentes

Que signifie K_m physiquement ?: K_m est la concentration de substrat pour laquelle v = V_max/2. Dans le cadre de Michaelis–Menten, c’est le niveau de substrat à demi-saturation de l’enzyme ; elle n’égale pas toujours une simple constante de dissociation si les étapes catalytiques sont rapides.
À quoi sert Lineweaver–Burk, s’il déforme les incertitudes ?: Historiquement, il linéarise l’hyperbole : pente et ordonnée à l’origine donnent K_m et V_max à l’œil. Il surpondère les points à faible [S], aussi l’ajustement moderne préfère une régression non linéaire sur v([S]) ; le graphe reste utile en cours et pour reconnaître les types d’inhibition.
La saturation veut-elle dire que la réaction a atteint l’équilibre ?: Non. La saturation signifie que l’enzyme libre est épuisé : presque tout l’enzyme est sous forme ES, donc ajouter du substrat n’augmente plus [ES]. L’étape catalytique continue à la vitesse V_max ; l’équilibre de la réaction globale est une autre question, thermodynamique.

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