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Startseite/Biophysik, Fluide und Geowissenschaften/Enzymkinetik mit Hemmung

Enzymkinetik mit Hemmung

Kompetitive, nichtkompetitive und unkompetitive Hemmung: Michaelis-Menten-Kurven, Verschiebungen der scheinbaren Km und Vmax, Lineweaver-Burk-Diagramm.

Hemmungstyp

Kinetische Parameter

1.2
0.45
0.55
0.35
0.7

Gemessene Größen

α2.571
v([S] gewählt)0.452
Scheinbares Vmax1.200
Scheinbares Km1.157

Die Kurven sind ideale stationäre Michaelis-Menten-Kinetik. Das Lineweaver-Burk-Feld zeigt, welcher Achsenabschnitt sich bei jedem Mechanismus ändert.

Diagramme

Zum Modell

Enzymkinetik mit Hemmung: ein Hemmstoff senkt die Reaktionsgeschwindigkeit, indem er die scheinbaren Parameter der Michaelis-Menten-Gleichung v = Vmax[S]/(Km + [S]) ändert. Kompetitive Hemmung erhöht die scheinbare Km: Hemmstoff und Substrat konkurrieren um das aktive Zentrum, bei großem [S] bleibt Vmax erhalten. Nichtkompetitive Hemmung senkt die scheinbare Vmax bei gleicher Km. Unkompetitive Hemmung vermindert Km und Vmax. Dieselben Verschiebungen sieht man auf den Kurven v([S]) und in den doppelten Kehrwerten nach Lineweaver-Burk. Das Modell ist stationär: ein Substrat, ein reversibler Hemmstoff mit Konstante Ki; Kooperativität und Einschwingvorgänge fehlen.

Für wen: Biochemie und Pharmakologie: Michaelis-Menten-Kinetik, Hemmungstypen.

Wichtige Begriffe

  • michaelis-menten-gleichung
  • kompetitive hemmung
  • nichtkompetitive hemmung
  • unkompetitive hemmung
  • Km
  • Vmax
  • lineweaver-burk-diagramm

So funktioniert es

Die Michaelis-Menten-Kinetik beschreibt die Geschwindigkeit v = Vmax[S]/(Km+[S]). Der Hemmstoff führt den Faktor α = 1+[I]/Ki ein: kompetitive Hemmung erhöht die scheinbare Km, nichtkompetitive senkt Vmax, unkompetitive senkt beide Parameter. Deshalb ändern sich auf den Diagrammen nach Michaelis-Menten und Lineweaver-Burk unterschiedliche Achsenabschnitte und Steigungen.

Wichtige Gleichungen

v = Vmax [S] / (Km + [S]); α = 1 + [I]/Ki
Kompetitiv: Km→αKm; nichtkompetitiv: Vmax→Vmax/α; unkompetitiv: Km und Vmax sinken

Häufige Fragen

Worin unterscheidet sich kompetitive von nichtkompetitiver Hemmung?
Ein kompetitiver Hemmstoff erhöht die scheinbare Km: bei großem [S] lässt er sich „überstimmen“, Vmax bleibt. Ein nichtkompetitiver senkt die scheinbare Vmax bei gleicher Km: ein Teil des Enzyms fällt unabhängig vom Substrat aus.
Wozu das Lineweaver-Burk-Diagramm?
Für moderne Anpassung ist es ungeschickt (es verzerrt die Fehler), aber es zeigt die Mechanismen anschaulich: kompetitiv ändert die Steigung, nichtkompetitiv den Achsenabschnitt 1/V, unkompetitiv verschiebt beides.
Ist das der volle Enzymmechanismus?
Nein. Das ist eine stationäre Lehrskizze mit einem Substrat und einem reversiblen Hemmstoff. Es fehlen Kooperativität, Allosterie mehrerer Zentren und instationäre Einschwingvorgänge.