Was bedeutet K_m physikalisch?

K_m ist die Substratkonzentration, bei der v = V_max/2. Im Rahmen von Michaelis-Menten ist das der Substratspiegel zur Halbsättigung des Enzyms; sie ist nicht immer eine einfache Dissoziationskonstante, wenn die katalytischen Schritte schnell sind.

Wozu das Lineweaver-Burk-Diagramm, wenn es die Fehler verzerrt?

Historisch linearisiert es die Hyperbel, sodass Steigung und Achsenabschnitt K_m und V_max von Auge liefern. Es übergewichtet Punkte bei kleinem [S], daher bevorzugt die moderne Anpassung die nichtlineare Regression von v([S]); das Diagramm bleibt nützlich im Unterricht und zum Erkennen von Inhibitortypen.

Heißt Sättigung, dass die Reaktion im Gleichgewicht stecken bleibt?

Nein. Sättigung heißt, dass freies Enzym aufgebraucht ist: fast das ganze Enzym liegt als ES vor, zusätzliches Substrat erhöht [ES] nicht mehr. Der katalytische Schritt läuft weiter mit der Geschwindigkeit V_max; das Gleichgewicht der Gesamtreaktion ist eine eigene thermodynamische Frage.

Michaelis-Menten-Kinetik

Sättigung v([S]) und Lineweaver-Burk-Diagramm: Steigung K_m/V_max, Achsenabschnitt 1/V_max.

Zum Modell

Die Michaelis-Menten-Kinetik verknüpft die Anfangsgeschwindigkeit v mit der Substratkonzentration [S]: v = V_max [S] / (K_m + [S]). Die Kurve sättigt bei V_max, wenn fast das ganze Enzym als Komplex ES vorliegt; K_m ist die Konzentration, bei der v = V_max/2. Das Lineweaver-Burk-Diagramm trägt 1/v gegen 1/[S] auf: eine Gerade mit der Steigung K_m/V_max und dem Achsenabschnitt 1/V_max. Daneben die Hyperbel v([S]) und die doppelt-reziproke Gerade. Annahmen: quasistationärer Einsubstrat-Mechanismus ohne Produktinhibition, Kooperativität und Allosterie. Man ändert K_m und V_max: Affinität und katalytische Kapazität formen beide Kurven um.

Für wen: Biochemie und physikalische Chemie: Enzymkinetik nach Michaelis-Menten und Linearisierung.

Wichtige Begriffe

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michaelis-konstante
maximalgeschwindigkeit
lineweaver-burk-diagramm
enzymkinetik
sättigung

So funktioniert es

Die Anfangsgeschwindigkeit v = V_max [S] / (K_m + [S]) sättigt bei großem [S]. Daneben das Lineweaver-Burk-Diagramm: 1/v gegen 1/[S], Steigung K_m/V_max, Achsenabschnitt 1/V_max. Die Schieberegler K_m und V_max verschieben beide Kurven. Einsubstrat, quasistationär, ohne Inhibition.

Wichtige Gleichungen

Equilibrium E + S ⇌ ES → E + P gives the same form when steady-state applies to ES.

Häufige Fragen

Was bedeutet K_m physikalisch?: K_m ist die Substratkonzentration, bei der v = V_max/2. Im Rahmen von Michaelis-Menten ist das der Substratspiegel zur Halbsättigung des Enzyms; sie ist nicht immer eine einfache Dissoziationskonstante, wenn die katalytischen Schritte schnell sind.
Wozu das Lineweaver-Burk-Diagramm, wenn es die Fehler verzerrt?: Historisch linearisiert es die Hyperbel, sodass Steigung und Achsenabschnitt K_m und V_max von Auge liefern. Es übergewichtet Punkte bei kleinem [S], daher bevorzugt die moderne Anpassung die nichtlineare Regression von v([S]); das Diagramm bleibt nützlich im Unterricht und zum Erkennen von Inhibitortypen.
Heißt Sättigung, dass die Reaktion im Gleichgewicht stecken bleibt?: Nein. Sättigung heißt, dass freies Enzym aufgebraucht ist: fast das ganze Enzym liegt als ES vor, zusätzliches Substrat erhöht [ES] nicht mehr. Der katalytische Schritt läuft weiter mit der Geschwindigkeit V_max; das Gleichgewicht der Gesamtreaktion ist eine eigene thermodynamische Frage.

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