¿Qué significa K_m en el sentido físico?

K_m es la concentración de sustrato a la que v = V_max/2. En el marco de Michaelis-Menten es el nivel de sustrato para la semisaturación de la enzima; no siempre coincide con una constante de disociación simple si las etapas catalíticas son rápidas.

¿Para qué la gráfica de Lineweaver-Burk si distorsiona los errores?

Históricamente linealiza la hipérbola, de modo que la pendiente y la ordenada al origen dan a ojo K_m y V_max. Sobrepesa los puntos a [S] pequeño, por eso el ajuste moderno prefiere la regresión no lineal de v([S]); la gráfica sigue siendo útil en clase y para reconocer tipos de inhibición.

¿La saturación significa que la reacción llegó al equilibrio?

No. Saturación significa que se agotó la enzima libre: casi toda existe como ES, así que añadir más sustrato ya no aumenta la concentración de ES. La etapa catalítica sigue a velocidad V_max; el equilibrio de la reacción global es otra cuestión, termodinámica.

Cinética de Michaelis-Menten

Saturación v([S]) y gráfica de Lineweaver-Burk: pendiente K_m/V_max, ordenada al origen 1/V_max.

Sobre el modelo

La cinética de Michaelis-Menten relaciona la velocidad inicial v con la concentración de sustrato [S]: v = V_max [S] / (K_m + [S]). La curva se satura en V_max cuando casi toda la enzima está en el complejo ES; K_m es la concentración a la que v = V_max/2. La gráfica de Lineweaver-Burk traza 1/v frente a 1/[S]: una recta de pendiente K_m/V_max y ordenada al origen 1/V_max. Al lado, la hipérbola v([S]) y la recta de dobles recíprocos. Se supone un mecanismo de un solo sustrato en estado cuasiestacionario, sin inhibición por producto, cooperatividad ni alostería. Al cambiar K_m y V_max, la afinidad y la capacidad catalítica rehacen ambas curvas.

Para quién: Bioquímica y fisicoquímica: cinética enzimática de Michaelis-Menten y su linealización.

Conceptos clave

cinética de Michaelis-Menten
constante de Michaelis
velocidad máxima
gráfica de Lineweaver-Burk
cinética enzimática
saturación

Cómo funciona

La velocidad inicial v = V_max [S] / (K_m + [S]) se satura a [S] grande. Al lado, la gráfica de Lineweaver-Burk: 1/v frente a 1/[S], pendiente K_m/V_max, ordenada al origen 1/V_max. Los controles de K_m y V_max mueven ambas curvas. Mecanismo de un solo sustrato en estado cuasiestacionario, sin inhibición.

Fórmulas principales

Equilibrium E + S ⇌ ES → E + P gives the same form when steady-state applies to ES.

Preguntas frecuentes

¿Qué significa K_m en el sentido físico?: K_m es la concentración de sustrato a la que v = V_max/2. En el marco de Michaelis-Menten es el nivel de sustrato para la semisaturación de la enzima; no siempre coincide con una constante de disociación simple si las etapas catalíticas son rápidas.
¿Para qué la gráfica de Lineweaver-Burk si distorsiona los errores?: Históricamente linealiza la hipérbola, de modo que la pendiente y la ordenada al origen dan a ojo K_m y V_max. Sobrepesa los puntos a [S] pequeño, por eso el ajuste moderno prefiere la regresión no lineal de v([S]); la gráfica sigue siendo útil en clase y para reconocer tipos de inhibición.
¿La saturación significa que la reacción llegó al equilibrio?: No. Saturación significa que se agotó la enzima libre: casi toda existe como ES, así que añadir más sustrato ya no aumenta la concentración de ES. La etapa catalítica sigue a velocidad V_max; el equilibrio de la reacción global es otra cuestión, termodinámica.

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